Hani's diary note: PERAN dan BAGIAN ENZIM

PERAN dan BAGIAN ENZIM

Enzim merupakan protein yang bertindak sebagai katalis didalam tubuh makhluk hidup. Karena bekerja sebagai katalis dalam tubuh makhluk hidup, enzim disebut juga biokatalisator. Enzim dapat bertindak sebagai katalis yang dapat meningkat kecepatan reaksi kimia tetapi tidak berubah dalam reaksi kimia tersebut. Molekul yang bereaksi didalam suatu reaksi yang dikatalisis oleh enzim tersebut substrat dan molekul yang dihasilkan disebut produk.

Enzim dibuat dalam sel-sel yang hidup. Sebagian besar enzim bekerja didalam sel disebut enzim intraseluler. Contoh enzim intraseluler adalah katalase. Beberapa enzim dibuat dalam sel, kemudian dikeluarkan dari dalam sel untuk melakukan fungsinya disebut enzim ekstraseluler. Contoh enzim ekstraseluler adalah enzim-enzim pencernaan.

Enzim dikatakan sebagai suatu kelompok protein yang berperan sangat penting dalam proses aktifitas biologis. Enzim ini berfungsi sebagai katalisator dalam sel dan sifatnya sangat khas, dalam jumlah yang sangat kecil. Enzim dapat mengatur reaksi tertentu sehingga dalam keadaan normal tidak terjadi penyimpangan-penyimpangan hasil akhir reaksinya. Enzim ini akan kehilangan aktifitasnya akibat panas, asam atau basa kuat, larut organik atau apa saja yang bisa menyebabkan denaturasi protein.

Enzim dikatakan mempunyai sifat sangat khas karena hanya bekerja pada subtrat tertentu dan bentuk reaksi tertentu. Misalnya enzim urease, substratnya ialah urea dan bentuk reaksinya ialah mengubah substrat menjadi amonia dan karbon dioksida.

Bagian-Bagian Enzim :

· Seperti halnya protein lain, enzim memiliki BM antara 12,000 – 1 juta kd

· Beberapa enzim tidak membutuhkan molekul kimiawi lain untuk aktifitasnya, beberapa membutuhkan à kofaktor / koenzim

· Kofaktor à ion-ion inorganik yg dibutuhkan enzim untuk melakukan fungsinya

· Koenzim à molekul organik (komplek) yang dibutuhkan enziim untuk melakukan fungsinya

· Koenzim atau kofaktor yang terikat sangat kuat bahkan terikat dengan ikatan kovalen dengan enzim à gugus prostetik

· Enzim aktif lengkap dengan semua komponennya à holoenzim

· Bagian yang terdiri dari protein saja pada suatu enzim à Apoenzim / apoprotein

· Fungsi koenzim adalah sebagai karier sementara dari gugus fungsional yg berperan dalam reaksi ensimatis tersebut.

B. PENGGOLONGAN ENZIM

1. Penggolongan (Klasifikasi) enzim

1. Hidrolase

Hidrolase merupakan enzim-enzim yang menguraikan suatu zat dengan pertolongan air. Hidrolase dibagi atas kelompok kecil berdasarkan substratnya yaitu :

A. Karbohidrase, yaitu enzim-enzim yang menguraikan golongan karbohidrat.

Kelompok ini masih dipecah lagi menurut karbohidrat yang diuraikannya, misal :

a. Amilase, yaitu enzim yang menguraikan amilum (suatu polisakarida) menjadi maltosa 9 suatu disakarida).

2 (C₆H₁₀O₅)n + n H2O n C₁₂H₂₂O₁₁

b. Maltase, yaitu enzim yang menguraikan maltosa menjadi glukosa

C₁₂H₂₂O₁₁+ H₂0 2 C₆H₁₂O₆

c. Sukrase, yaitu enzim yang mengubah sukrosa (gula tebu) menjadi glukosa dan fruktosa.

d. Laktase, yaitu enzim yang mengubah laktase menjadi glukosa dan galaktosa.

e. Selulase, emzim yang menguraikan selulosa ( suatu polisakarida) menjadi selobiosa ( suatu disakarida)

f. Pektinase, yaitu enzim yang menguraikan pektin menjadi asam-pektin.

B. Esterase, yaitu enzim-enzim yang memecah golongan ester.

Contoh-contohnya :

a. Lipase, yaitu enzim yang menguraikan lemak menjadi gliserol dan asam lemak.

b. Fosfatase, yaitu enzim yang menguraikan suatu ester hingga terlepas asam fosfat.

C. Proteinase atau Protease, yaitu enzim enzim yang menguraikan golongan protein.

Contoh-contohnya:

a. Peptidase, yaitu enzim yang menguraikan peptida menjadi asam amino.

b. Gelatinase, yaitu enzim yang menguraikan gelatin.

c. Renin, yaitu enzim yang menguraikan kasein dari susu.

2. Oksidase dan reduktase , yaitu enzime yang menolong dalam proses oksidasi dan reduksi.

Enzim Oksidase dibagi lagi menjadi;

a. Dehidrogenase : enzim ini memegang peranan penting dalam mengubah zat-zat organik menjadi hasil-hasil oksidasi.

b. Katalase : enzim yang menguraikan hidrogen peroksida menjadi air dan oksigen.

2. Desmolase , yaitu enzim-enzim yang memutuskan ikatan-ikatan C-C, C-N dan beberapa ikatan lainnya.

Enzim Desmolase dibagi lagi menjadi :

a. Karboksilase : yaitu enzim yang mengubah asam piruyat menjadi asetaldehida.

b. Transaminase : yaitu enzim yang memindahkan gugusan amine dari suatu asam amino ke suatu asam organik sehingga yang terakhir ini berubah menjadi suatu asam amino.

Enzim juga dapat dibedakan menjadi eksoenzim dan endoenzim berdasarkan tempat kerjanya, ditinjau dari sel yang membentuknya.Eksoenzim ialah enzim yang aktivitasnya diluar sel. Endoenzim ialah enzim yang aktivitasnya didalam sel.

Selain eksoenzim dan endoenzim, dikenal juga enzim konstitutif dan enzim induktif. Enzim konstitutif ialah enzim yang dibentuk terus-menerus oleh sel tanpa peduli apakah substratnya ada atau tidak. Enzim induktif (enzim adaptif) ialah enzim yang dibentuk karena adanya rangsangan substrat atau senyawa tertentu yang lain. Misalnya pembentukan enzim beta-galaktosida pada escherichia coli yang diinduksi oleh laktosa sebagai substratnya. Tetapi ada senyawa lain juga yang dapat menginduksi enzim tersebut walaupun tidak merupakan substarnya, yaitu melibiosa. Tanpa adanya laktosa atau melibiosa, maka enzim beta-galaktosidasa tidak disintesis, tetapi sintesisnya akan dimulai bila ditambahkan laktosa atau melibiosa.

C. MEKANISME KERJA ENZIM

Mekanisme katalis enzimatik sangat menyerupai mekanisme reaksi kimia. Meskipun demikian, berbeda dengan katalisator anorganik atau organic yang lebih sederhana, enzim memperlihatkan urutan spesifisitas substrat yang sangat tinggi dan efisiensi katalitik yang luar biasa- konsekuensi perkembangan evolusioner tapak-tapak aktif yang sudah berlangsung sangat lama serta secara khusus diselaraskan untuk katalisis reaksi indifidual yang cepatdan selektif.
Enzim bekerja dengan dua cara, yaitu menurut Teori Kunci-Gembok (Lock and Key Theory) dan Teori Kecocokan Induksi (Induced Fit Theory).

Menurut teori kunci-gembok, terjadinya reaksi antara substrat dengan enzim karena adanya kesesuaian bentuk ruang antara substrat dengan situs aktif (active site) dari enzim, sehingga sisi aktif enzim cenderung kaku. Substrat berperan sebagai kunci masuk ke dalam situs aktif, yang berperan sebagai gembok, sehingga terjadi kompleks enzim-substrat. Pada saat ikatan kompleks enzim-substrat terputus, produk hasil reaksi akan dilepas dan enzim akan kembali pada konfigurasi semula. Berbeda dengan teori kunci gembok, menurut teori kecocokan induksi reaksi antara enzim dengan substrat berlangsung karena adanya induksi substrat terhadap situs aktif enzim sedemikian rupa sehingga keduanya merupakan struktur yang komplemen atau saling melengkapi. Menurut teori ini situs aktif tidak bersifat kaku, tetapi lebih fleksibel.
Lintasan yang digunakan enzim untuk mengubah substrat menjadi produk melibatkan serangkaian intermediate yang terikat enzim, dan bukan satu intermediate substrat-enzim tunggal. Tujuan akhir penelitian mekanisme ini adalah untuk memahami, pada tingkat molekular, mengapa enzim merupakan katalisator yang efisien dan spesifik. Tujuan ini memerlukan pengidentifikasian langkah yang menentukan kecepatan keseluruhan reaksi, karakterisasi semua intermediat yang terikat-enzim, serta identifikasi ion logam atau gugus fungsional mana pada residu asam amino, koenzim, atau gugus prostetik yang turut terlibat di dalam pengikatan substrat, produk serta intermediate pada tapak aktif dan berpartisipasi langsung dalam katalisis. Berdasarkan analogi dengan metabolisme intermediate, penelitian terhadap intermediat dalam lintasan metabolik, penelitian terhadap intermediate yang terikat-enzim yang terbentuk dalam proses katalisis telah secara tepat disebut sebagai “enzimologi-intermediat.” Dalam bab ini, sifat utama katalisis enzimatik digambarkan oleh enzim kimotripsin, suatu protein yang relatif sederhana dan tidak mengandung koenzim, gugus prostetik, atau ion logam.
Protease kimotripsin (CT, chymotrypsin) melukiskan banyak sifat umum katalisisenzimatik. Sifat-sifat ini mencakup pembentukan intermediat yang terikat-enzim (CT-PNPA dan CT-Ac), sifat katalisis yang bertahap (tiga reaksi parsial), karakter yang menentukan kecepatan pada reaksi parsial tunggal (hidrolisis CT-Ac), dan pelepasan produk secara sekuensial (fenol yang diikuti oleh asetat). Fungsi asam amino tertentu pada tapak katalitik dilukiskan lewat peranan residu Ser (Ser 195) sebagai akseptor gugus (Ac) yang menjalani pemindahan ke air, dan oleh peranan residu Ser, His, serta Asp yang spesifik dalam membentuk jaringan pemancar muatan. Di samping itu, jaringan pemancar ini melukiskan bahwa residu asam amino yang terletak jauh terpisah dalam pengertian struktur primer (Ser 195, His 57, dan Asp 102) dapat membentuk bagian yang barsambungan pada tapak katalitik enzim. Proteolisis selekif terhadap praprotein kimotripsinogen inaktf akan menciptakan tapak aktif kimotripsin dan membawa ketiga residu yang menyusun kompleks pemancar-muatan tersebut ke dalam jarak pembantukan-ikatan satu sama lain.

Selama katalisis, residu tapak katalitik dapat bekerja sebagai asam umum (Glu, Asp) atau basa umum (His, Arg, Lys). Penambahan substrat dan pelepasan produk dapat berlanjut dengan cara yang tersusun teratur atau acak (random). Dalam mekanisme Ping-Pong (misal, transaminasi), reaksi berlangsung lewat peristiwa penambahan substrat yang berselang-seling dengan pelepasan produk.
Ion logam memfasilitasi pengikat substrat dan katalisis dengan membentuk beberapa jenis komleks jembatan dari enzim, logam, serta substrat. Ion logam dapat berfungsi sebagai katalisator asam umum atau dapat memudahkan mendekatnya reaktan.

Sebagai katalis dalam reaksi-reaksi di dalam tubuh organisme, enzim memiliki beberapa sifat, yaitu:
1. Enzim adalah protein, karenanya enzim bersifat thermolabil, membutuhkan pH dan suhu yang tepat
2. Enzim bekerja secara spesifik, dimana satu enzim hanya bekerja pada satu substrat.
3. Enzim berfungsi sebagai katalis, yaitu mempercepat terjadinya reaksi kimia tanpa mengubah kesetimbangan reaksi.
4. Enzim hanya diperlukan dalam jumlah sedikit. Enzim dapat bekerja secara bolak-balik.
Kerja enzim dipengaruhi oleh lingkungan, seperti oleh suhu, pH, konsentrasi, dan lain-lain.

D. MEKANISME PENGHAMBATAN BALIK dan PENGAKTIFAN BALIK

Penghambatan Reaksi Enzimatis

Kerja enzim dapat dihambat secara reversible atau irreversible

Irreversible à pembentukan atau pemecahan ikatan kovalen dalam enzim

Reversible à suatu senyawa dapat terikat dan kemudian dpt lepas kembali

Reversible inhibitor ini dpt dibagi :

· competitive

· non-competitive

· un-competitive

penghambatan competitive

inhibitor bersaing dgn substrat untuk terikat pd sisi aktif

Biasanya inhibitor berupa senyawa yg menyerupai substratnya, & mengikat enzim membentuk komplek EI karena terikat secara reversible à penghambatannya biasa, yaitu ketika ditambah substrat maka penghambatan berkurang

penghambatan non-competitive

inhibitor terikat pada sisi lain dari enzim (bkn sisi aktif) jadi tidak memblok pembtkan enzim-substrat komplek. Enzim menjadi tidak aktif ketika inhibitor terikat walau enzim mengikat substrat. Inhibitor mengurangi konsentrasi enzim yg aktif, sehingga mempengaruhi Vmax –nya

Penghambatan un-competitive

Terikat pd sisi selain sisi aktif enzim

Berbeda dgn non-competitive à inhibitor ini hanya terikat pd ES komplek. Sehingga tidak terikat pd enzim bebas V_max berubah, dan K_mjuga berubah

E. PEMBENTUKAN KOMPLEKS ENZIM-SUBSTRAT

Hasil eksperimen menunjukkan bahwa dengan konsentrasi enzim yang tetap, maka pertambahan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepatan reaksi. Untuk dapat terjadi kompleks enzim substrat, diperlukan adanya kontak antara enzim dengan substrat. Kontak ini terjadi pada suatu tempat atau bagian enzim yang disebut bagian aktif. Pada konsentrasi substrat rendah, bagian aktif enzim ini hanya menampung sedikit substrat. Bila konsentrasi substrat diperbesar, makin banyak substrat yang dapat berhubungan dengan enzim pada bagian aktif tersebut. Dengan demikian, konsentrasi kompleks enzim substrat makin besar dan hal ini menyebabkan makin besarnya kecepatan reaksi. Namun dalam keadaan ini, bertambah besarnya konsentrasi susbstrat tidak menyebabkan bertambah besarnya konsentrasi kompleks enzim substrat, sehingga jumlah hasil reaksinya pun tidak bertambah besar.

F. FAKTOR-FAKTOR YANG BERPENGARUH TERHADAP AKTIVITAS ENZIM

1. Temperatur atau suhu
Umumnya enzim bekerja pada suhu yang optimum. Apabila suhu turun, maka aktivitas akan terhenti tetapi enzim tidak rusak. Sebaliknya, pada suhu tinggi aktivitas menurun
dan enzim menjadi rusak.

2. Air
Air berperan dalam memulai kegiatan enzim. Contoh pada waktu biji dalam keadaan kering kegiatan enzim tidak kelihatan. Baru setelah ada air, melalui imbibisi mu-lailah
biji berkecambah.

3. pH
Perubahan pH dapat membalikkan kegiatan enzim, yaitu mengubah hasil akhir kembali menjadi substrat.

4. Hasil akhir
Kecepatan reaksi dalam suatu proses kimia tidak selalu konstan. Misal, kegiatan pada awal reaksi tidak sama dengan kegiatan pada pertengahan atau akhir reaksi. Apabila
hasil akhir (banyak), maka akan menghambat aktivitas enzim.

5. Substrat
Substrat adalah zat yang diubah menjadi sesuatu yang baru. Umumnya, terdapat hubungan yang sebanding antara substrat dengan hasil akhir apabila konsentrasi
enzim tetap, pH konstan, dan temperatur konstan. Jadi, apabila substrat yang tersedia dua kali lipat, maka hasil akhir juga dua kali lipat. Zat-zat penghambat Zat-zat penghambat adalah zat-zat kimia yang menghambat aktivitas kerja enzim. Contoh, garam-garam dari logam berat, seperti raksa.

BAB III

PERTANYAAN dan PEMBAHASAN

1. Jelaskan mengenai peran enzim dan penggolongan enzim beserta contohnya!

Enzim merupakan protein yang bertindak sebagai katalis di dalam tubuh makhluk hidup. Karena bekerja sebagai katalis di dalam tubuh makhluk hidup, enzim disebut biokatalisator.

Penggolongan enzim :